碱性磷酸酶

现有可用的蛋白结构：
Pfam	结构（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	结构概要
PDB	1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh4, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq

碱性磷酸酶
碱性磷酸酶
	碱性磷酸酶的结构
鉴定
标志	Alk_phosphatase
Pfam	PF00245（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR001952
SMART（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）	SM00098
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00113
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）	1alk / SUPFAM
Pfam
现有可用的蛋白结构：
Pfam	结构（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	结构概要
PDB	1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh4, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq

碱性磷酸酶
	细菌碱性磷酸酶的蛋白二聚体，蓝色为N-末端，红色为C-末端)
命名
系统命名
缩写
识别码
EC编号	3.1.3.1
CAS号	9001-78-9
数据库
IntEnz	IntEnz浏览
BRENDA（英语：BRENDA）	BRENDA入口
ExPASy（英语：ExPASy）	NiceZyme浏览
KEGG	KEGG入口
MetaCyc（英语：MetaCyc）	代谢路径
PRIAM（英语：PRIAM_enzyme-specific_profiles）	概述
PDB	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
基因本体	AmiGO / EGO
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碱性磷酸酶（英语：Alkaline phosphatase，简称ALP或ALKP） (EC 3.1.3.1)是一类水解酶，可在核苷酸、蛋白质、生物碱等分子上去除磷酸基，进行去磷酸化作用，在碱性环境下最为有效，故得名碱性磷酸酶^[2]。

细菌碱性磷酸酶

在革兰氏阴性菌中，碱性磷酸酶位于细胞膜以外的周质空间。因为周质空间相比细胞内部受环境变化的影响更大，故细菌碱性磷酸酶更不易失活、变性和降解，能保持较高活性。至于碱性磷酸酶为何分布于此目前还未完全清楚，一个简单的说法是碱性磷酸酶在此切割出游离的磷酸以供吸收。支持这一观点的证据是碱性磷酸酶通常在细菌面临磷酸不足时合成^[3]。然而，也有其他的可能性存在，比如磷酸基团的存在通常会阻碍生物大分子透过细胞膜，而去磷酸化作用可能有助于细菌对环境中物质的吸收^[4]。

大肠杆菌碱性磷酸酶的最适pH为8.0^[5]，而家牛的最适pH偏高一点，达8.5^[6]。

人类碱性磷酸酶

生理机能

在人体中，碱性磷酸酶几乎存在于全身所有的组织，特别集中于肝脏、胆管、肾、骨骼和胎盘。

在人类和其它哺乳动物基因组中包含以下三种碱性磷酸酶的同工酶：

ALPI（英语：ALPI） —— 肠道（分子量为150 MDa）
ALPL（英语：ALPL） —— 不具有组织特异性（肝、骨骼、肾）
ALPP（英语：Placental alkaline phosphatase） —— 胎盘

用于诊断

正常情况下成年人体内的ALP水平为20到140IU/L^[7]，儿童和孕妇的水平会更高一些。

水平升高

水平降低

表示有hypophosphatasia的可能

白细胞

在科研中的应用

碱性磷酸酶在实验室中最常见的应用就是除去DNA 5'端的磷酸基，防止载体发生自连环化^[8]。

另见

参考文献

^ ^1.0 ^1.1 PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. J. Mol. Biol. March 1991, 218 (2): 449–64. PMID 2010919. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K.
^ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Eﬀect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants (PDF). Chem. Pap. 2002, 56 (5): 326–329. （原始内容 (PDF)存档于2011-07-25）.
^ Horiuchi T, Horiuchi S, Mizuno D. A possible negative feedback phenomenon controlling formation of alkaline phosphomonoesterase in Escherichia coli. Nature. May 1959, 183 (4674): 1529–30. PMID 13666805. doi:10.1038/1831529b0.
^ Ammerman JW, Azam F. Bacterial 5-nucleotidase in aquatic ecosystems: a novel mechanism of phosphorus regeneration. Science. March 1985, 227 (4692): 1338–40. PMID 17793769. doi:10.1126/science.227.4692.1338.
^ Garen A, Levinthal C. A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase. Biochim. Biophys. Acta. March 1960, 38: 470–83. PMID 13826559. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8.
^ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. J. Dent. Res. February 1986, 65 (2): 125–7. PMID 3003174. doi:10.1177/00220345860650020601.
^ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. （原始内容存档于2010-06-16）.
^ Maxam AM, Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 1980, 65 (1): 499–560. ISBN 978-0-12-181965-1. PMID 6246368. doi:10.1016/S0076-6879(80)65059-9.

延伸阅读

Coleman JE. Structure and mechanism of alkaline phosphatase. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 1992, 21: 441–83 [2013-08-06]. PMID 1525473. doi:10.1146/annurev.bb.21.060192.002301. （原始内容存档于2019-12-11）.

外部链接

Alkaline phosphatase at Lab Tests Online （页面存档备份，存于互联网档案馆）

[pmid2010919-1] 1.0 ^1.1 PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. J. Mol. Biol. March 1991, 218 (2): 449–64. PMID 2010919. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K.

[Tamas2002-2] Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Eﬀect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants (PDF). Chem. Pap. 2002, 56 (5): 326–329. （原始内容 (PDF)存档于2011-07-25）.

[pmid13666805-3] Horiuchi T, Horiuchi S, Mizuno D. A possible negative feedback phenomenon controlling formation of alkaline phosphomonoesterase in Escherichia coli. Nature. May 1959, 183 (4674): 1529–30. PMID 13666805. doi:10.1038/1831529b0.

[pmid17793769-4] Ammerman JW, Azam F. Bacterial 5-nucleotidase in aquatic ecosystems: a novel mechanism of phosphorus regeneration. Science. March 1985, 227 (4692): 1338–40. PMID 17793769. doi:10.1126/science.227.4692.1338.

[pmid13826559-5] Garen A, Levinthal C. A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase. Biochim. Biophys. Acta. March 1960, 38: 470–83. PMID 13826559. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8.

[pmid3003174-6] Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. J. Dent. Res. February 1986, 65 (2): 125–7. PMID 3003174. doi:10.1177/00220345860650020601.

[Ref_-7] MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. （原始内容存档于2010-06-16）.

[pmid6246368-8] Maxam AM, Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 1980, 65 (1): 499–560. ISBN 978-0-12-181965-1. PMID 6246368. doi:10.1016/S0076-6879(80)65059-9.

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