胃蛋白酶
胃蛋白酶（英語：pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃黏膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。
| 胃蛋白酶A | |||||||
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| Pepsin in complex with pepstatin.[1] | |||||||
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| 識別碼 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.1 | ||||||
| CAS號 | 9001-75-6 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| 基因本體 | AmiGO / EGO | ||||||
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| 胃蛋白酶B | |||||||
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| 識別碼 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.2 | ||||||
| CAS號 | 9025-48-3 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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| 胃蛋白酶C（胃亞蛋白酶） | |||||||
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| 識別碼 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.3 | ||||||
| CAS號 | 9012-71-9 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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歷史
1836年，泰奧多爾·施旺（Theodor Schwann）在對消化過程進行的研究中，發現了一種能夠參與消化作用的物質，並將其命名為胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。
前體與活化過程
胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個胺基酸。
在胃中，胃黏膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去摺疊，使得其可以以自催化方式對自身進行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切，將44個胺基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。
這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。
某一肽鍵氨基端數第三個胺基酸為鹼性胺基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。[3]這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯：只傾向於剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。[3]
胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。
胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
儲存方法
胃蛋白酶應保存在低溫環境中（－20℃至－80℃），以防止其發生自降解。儲存於pH值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生；當pH值回到6時，胃蛋白酶的活性即可恢復。
基因
以下三種基因編碼等價人類胃蛋白酶原A的酶：
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第四個人類基因編碼胃亞蛋白酶，即胃蛋白酶原C：
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參考文獻
- ^ PDB 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN. Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. May 1995, 4 (5): 960–72. PMC 2143119
. PMID 7663352. doi:10.1002/pro.5560040516.
- ^ Florkin M. Discovery of pepsin by Theodor Schwann.. Rev Med Liege. 1957, 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
- ^ 3.0 3.1 酶和化学物质对于多肽的特异性剪切位点. [2007-10-30]. （原始內容存檔於2007-06-06）.
外部連結
參見
其他消化性蛋白酶：